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什么叫做氨基酸
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氨基酸(amino acid):含有氨基和羧基的一类有机化合物的通称。生物功能大分子蛋白质的基本组成单位,是构成动物营养所需蛋白质的基本物质。是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物。氨基连在α-碳上的为α-氨基酸。天然氨基酸均为α-氨基酸。

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氨基酸是生物有机体的重要组成部分,在生命现象中起着至关重要的作用。营养学上将氨基酸分为必需氨基酸和非必需氨基酸两类。
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中文名称: 氨基酸 英文名称: amino acid 定义1: 同时含有一个或多个氨基和羧基的脂肪族有机酸。根据氨基和羧基的位置,有α氨基酸和β氨基酸等类型。参与蛋白质合成的常见的是20种L-α-氨基酸。 所属学科: 生物化学与分子生物学(一级学科) ;氨基酸、多肽与蛋白质(二级学科) 定义2: 羧酸分子中α碳原子上的一个氢原子被氨基取代所生成的衍生物,是蛋白质的基本结构单位。 所属学科: 水产学(一级学科) ;水产饲料与肥料(二级学科) 定义3: 同时含有一个或多个氨基和羧基的脂肪族有机酸。根据氨基和羧基的位置,有α氨基酸和β氨基酸等类型。参与蛋白质合成的常见的是20种L-α-氨基酸。 所属学科: 细胞生物学(一级学科) ;细胞化学(二级学科)
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氨基酸的分类  天然的氨基酸现已经发现的有300多种,其中人体所需的氨基酸约有22种,分非必需氨基酸和必需氨基酸(人体无法自身合成)。另有酸性、碱****、杂环分类,是根据其化学性质分类的。 1、必需氨基酸  (essential amino acid): 指人体(或其它脊椎动物)不能合成或合成速度远不适应机体的需要,必需由食物蛋白供给,这些氨基酸称为必需氨基酸。共有10种其作用分别是:   ①赖氨酸(Lysine ):促进大脑发育,是肝及胆的组成成分,能促进脂肪代谢,调节松果腺、乳腺、黄体及卵巢,防止细胞退化;   ②色氨酸(Tryptophan):促进胃液及胰液的产生;   ③苯丙氨酸(Phenylalanine):参与消除肾及膀胱功能的损耗;   ④蛋氨酸(又叫甲硫氨酸)(Methionine);参与组成血红蛋白、组织与血清,有促进脾脏、胰脏及淋巴的功能;   ⑤苏氨酸(Threonine):有转变某些氨基酸达到平衡的功能;   ⑥异亮氨酸(Isoleucine ):参与胸腺、脾脏及脑下腺的调节以及代谢;脑下腺属总司令部作用于甲状腺、性腺;   ⑦亮氨酸(Leucine ):作用平衡异亮氨酸;   ⑧缬氨酸(Valine):作用于黄体、乳腺及卵巢。   9.精氨酸(arginine):精氨酸与脱氧胆酸制成的复合制剂(明诺芬)是主治梅毒、病毒性黄疸等病的有效药物。   10.组氨酸histidine   人体虽能够合成Arg和His,但合成的量通常不能满足正常的需要,因此,这两种氨基酸又被称为半必需氨基酸。   前8种人体必需氨基酸的记忆口诀    ①"赖蛋苏苯挟一亮色(联想记忆法-高中生物老师教的,意义深刻)"   谐音: 借(缬氨酸), 一(异亮氨酸),两(亮氨酸),本(苯丙氨酸),蛋(蛋氨酸),色(色氨酸),书(苏氨酸),来(赖氨酸).   ②"笨蛋来宿舍,晾一晾鞋"   笨(苯丙氨酸)蛋(蛋氨酸)来(赖氨酸)宿(苏氨酸)舍(色氨酸),晾(亮氨酸)一凉(异亮氨酸)鞋(缬氨酸)   ③"携带一两本甲硫色书来"   携(缬氨酸)带一(异亮氨酸)两(亮氨酸)本(苯丙氨酸)甲硫(甲硫氨酸)色(色氨酸)书(苏氨酸)来(赖氨酸)   ④“一家写两三本书来”   一(异亮氨酸)家(甲硫氨酸)携(缬氨酸)两(亮氨酸)三(色氨酸)本(苯丙氨酸)书(苏氨酸)来(赖氨酸)   ⑤“(路人)甲挟来一本两色书”   甲(甲硫氨酸)挟(缬氨酸)来(赖氨酸)一(异亮氨酸)本(苯丙氨酸)两(亮氨酸)色(色氨酸)书(苏氨酸)    20种氨基酸记忆口诀   六伴穷光蛋,   酸谷天出门,   死猪肝色脸,   只携一两钱。   一本落色书,   拣来精读之。   芳香老本色,   不抢甘肃来。   六伴穷光蛋:硫、半、光、蛋→半胱、光、蛋(甲硫)氨酸→含硫氨基酸   酸谷天出门:酸、谷、天→谷氨酸、天门冬氨酸→酸性氨基酸   死猪肝色脸:丝、组、甘、色→丝、组、甘、色氨酸→一碳单位来源的氨基酸   只携一两钱:支、缬、异亮、亮→缬、异亮、亮氨酸→支链氨基酸   一本落色书:异、苯、酪、色、苏→异亮、苯丙、酪、色、苏氨酸→生糖兼生酮   拣来精读之:碱、赖、精、组→赖氨酸、精氨酸、组氨酸→碱性氨基酸   芳香老本色:芳香、酪、苯、色→酪、苯丙、色氨酸→芳香族氨基酸   不抢甘肃来:脯、羟、甘、苏、赖→脯、羟脯、甘、苏、赖氨酸→不参与转氨基的氨基酸   其理化特性大致有:   1)都是无色结晶。熔点约在230°C以上,大多没有确切的熔点,熔融时分解并放出CO2;都能溶于强酸和强碱溶液中,除胱氨酸、酪氨酸、二碘甲状腺素外,均溶于水;除脯氨酸和羟脯氨酸外,均难溶于乙醇和乙醚。   2)有碱性[二元氨基一元羧酸,例如赖氨酸(lysine)];酸性[一元氨基二元羧酸,例如谷氨酸(Glutamic acid)];中性[一元氨基一元羧酸,例如丙氨酸(Alanine)]三种类型。大多数氨基酸都呈显不同程度的酸性或碱性,呈显中性的较少。所以既能与酸结合成盐,也能与碱结合成盐。   3)由于有不对称的碳原子,呈旋光性。同时由于空间的排列位置不同,又有两种构型:D型和L型,组成蛋白质的氨基酸,都属L型。 由于以前氨基酸来源于蛋白质水解(现在大多为人工合成),而蛋白质水解所得的氨基酸均为α-氨基酸,所以在生化研究方面氨基酸通常指α-氨基酸。至于β、γ、δ……ω等的氨基酸在生化研究中用途较小,大都用于有机合成、石油化工、医疗等方面。氨基酸及其 衍生物品种很多,大多性质稳定,要避光、干燥贮存。
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氨基酸 科技名词定义 中文名称: 氨基酸 英文名称: amino acid 定义1:   同时含有一个或多个氨基和羧基的脂肪族有机酸。根据氨基和羧基的位置,有α氨基酸和β氨基酸等类型。参与蛋白质合成的常见的是20种L-α-氨基酸。 所属学科:   生物化学与分子生物学(一级学科) ;氨基酸、多肽与蛋白质(二级学科) 定义2:   羧酸分子中α碳原子上的一个氢原子被氨基取代所生成的衍生物,是蛋白质的基本结构单位。 所属学科:   水产学(一级学科) ;水产饲料与肥料(二级学科) 定义3:   同时含有一个或多个氨基和羧基的脂肪族有机酸。根据氨基和羧基的位置,有α氨基酸和β氨基酸等类型。参与蛋白质合成的常见的是20种L-α-氨基酸。 所属学科:   细胞生物学(一级学科) ;细胞化学(二级学科) 本内容由全国科学技术名词审定委员会审定公布 百科名片氨基酸(amino acid):含有氨基和羧基的一类有机化合物的通称。生物功能大分子蛋白质的基本组成单位,是构成动物营养所需蛋白质的基本物质。是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物。氨基连在α-碳上的为α-氨基酸。天然氨基酸均为α-氨基酸。   氨基酸的分类   天然的氨基酸现已经发现的有300多种,其中人体所需的氨基酸约有22种,分非必需氨基酸和必需氨基酸(人体无法自身合成)。另有酸性、碱****、杂环分类,是根据其化学性质分类的。 1、必需氨基酸   (essential amino acid): 指人体(或其它脊椎动物)不能合成或合成速度远不适应机体的需要,必需由食物蛋白供给,这些氨基酸称为必需氨基酸。共有10种其作用分别是:   ①赖氨酸(Lysine ) ②色氨酸(Tryptophan)③苯丙氨酸(Phenylalanine)④蛋氨酸(又叫甲硫氨酸)(Methionine)⑤苏氨酸(Threonine)⑥异亮氨酸(Isoleucine )⑦亮氨酸(Leucine )⑧缬氨酸(Valine)9.精氨酸(arginine)10.组氨酸histidine   2.非必需氨基酸   (nonessentialamino acid):指人(或其它脊椎动物)自己能由简单的前体合成,不需要从食物中获得的氨基酸。例如甘氨酸、丙氨酸等氨基酸。   氨基酸单字母简写和性质列表:   缩写 全名 中文译名 支链 分子量 等电点 解离常数(羧基) 解离常数(胺基) pKr(R) R基   G Gly Glycine 甘氨酸 亲水性 75.07 6.06 2.35 9.78 -H    A Ala Alanine 丙氨酸 疏水性 89.09 6.11 2.35 9.87 -CH3    V Val Valine 缬氨酸 疏水性 117.15 6.00 2.39 9.74 -CH-(CH3)2    L Leu Leucine 亮氨酸 疏水性 131.17 6.01 2.33 9.74 -CH2-CH(CH3)2    I Ile Isoleucine 异亮氨酸 疏水性 131.17 6.05 2.32 9.76 -CH(CH3)-CH2-CH3    F Phe Phenylalanine 苯丙氨酸 疏水性 165.19 5.49 2.20 9.31 -CH2-C6H5    W Trp Tryptophan 色氨酸 疏水性 204.23 5.89 2.46 9.41 -C8NH6    Y Tyr Tyrosine 酪氨酸 疏水性 181.19 5.64 2.20 9.21 10.46 -CH2-C6H4-OH   D Asp Aspartic acid 天冬氨酸 酸性 133.10 2.85 1.99 9.90 3.90 -CH2-COOH    N Asn Asparagine 天冬酰胺 亲水性 132.12 5.41 2.14 8.72 -CH2-CONH2    E Glu Glutamic acid 谷氨酸 酸性 147.13 3.15 2.10 9.47 4.07 -(CH2)2-COOH    K Lys Lysine 赖氨酸 碱性 146.19 9. 60 2.16 9.06 10.54 -(CH2)4-NH2    Q Gln Glutamine 谷氨酰胺 亲水性 146.15 5.65 2.17 9.13 -(CH2)2-CONH2    M Met Methionine 甲硫氨酸 疏水性 149.21 5.74 2.13 9.28 -(CH2)-S-CH3    S Ser Serine 丝氨酸 亲水性 105.09 5.68 2.19 9.21 -CH2-OH    T Thr Threonine 苏氨酸 亲水性 119.12 5.60 2.09 9.10 -CH(CH3)-OH    C Cys Cysteine 半胱氨酸 亲水性 121.16 5.05 1.92 10.70 8.37 -CH2-SH    P Pro Proline 脯氨酸 疏水性 115.13 6.30 1.95 10.64 -C3H6    H His Histidine 组氨酸 碱性 155.16 7.60 1.80 9.33 6.04   R Arg Arginine 精氨酸 碱性 174.20 10.76 1.82 8.99 12.48 氨基酸的检测 1、茚三酮反应 (ninhydrin reaction)   试剂 颜色 备注   茚三酮(弱酸环境加热) 紫色(脯氨酸、羟脯氨酸为黄色) (检验α-氨基) 2、坂口反应 (Sakaguchi reaction)   α-萘酚+碱性次溴酸钠 红色 (检验胍基 精氨酸有此反应) 3、米隆反应(又称米伦氏反应)   HgNO3+HNO3+热 红色 (检验酚基 酪氨酸有此反应,未加热则为白色) 4、Folin-Ciocalteau反应(酚试剂反应)   磷钨酸-磷钳酸 蓝色 (检验酚基 酪氨酸有此反应) 5、黄蛋白反应   浓硝酸煮沸 黄色 (检验苯环 酪氨酸、苯丙氨酸、色氨酸有此反应) 6、Hopkin-Cole反应(乙醛酸反应)   加入乙醛酸混合后徐徐加入浓硫酸 乙醛与浓硫酸接触面处产生紫红色环 (检验吲哚基 色氨酸有此反应) 7、Ehrlich反应   P-二甲氨基苯甲醛+浓盐酸 蓝色 (检验吲哚基 色氨酸有此反应) 8、硝普盐试验   Na2(NO)Fe(CN)2*2H2O+稀氨水 红色 (检验巯基 半胱氨酸有此反应) 9、Sulliwan反应   1,2萘醌、4磺酸钠+Na2SO3 红色 (检验巯基 半胱氨酸有此反应) 10、Folin反应   1,2萘醌、4磺酸钠在碱性溶液 深红色 (检验α-氨基酸)   氨基酸制备专利集   1、氨基酸纳米硒及其制备方法   2、含有活性药物、主链中具有氨基酸的聚酯及其制备方法   3、复合氨基酸胶囊及其制备方法   4、利用离交树脂由D-N-氨甲酰氨基酸水解制备D-氨基酸的方法   5、一种D-氨基酸氧化酶的制备方法   6、利用洋葱伯克霍氏德氏菌JS-02制备系列D-a-氨基酸的方法   7、3-羟基-3-甲基丁酸(HMB)氨基酸盐制备方法   8、环酮、其制备以及其在合成氨基酸中的应用   9、一种氨基酸人体毛发营养食品或药品添加剂及其制备方法   10、氨基酸叶面肥的制备方法   11、氨基酸-麦饭石复合微量元素肥的制备方法   12、酶制备富集对映体的β-氨基酸的方法   13、酶制备富集对映体的β-氨基酸的方法   14、芳香性氨基酸衍生物,其制备方法及其医药用途   15、L-氨基酸酰-(8-喹啉基)胺及其衍生物和其制备方法   16、稳定的氨基酸固体剂型和它们的制备方法   17、新的氨基酸衍生物,其制备方法及含该化合物的药物组合物   18、由氨基酸与羧酸酐反应水法制备酰氨基羧酸的方法   19、氨基酸锌的制备方法及其应用   20、氮-氨甲酰基氨基酸热水解制备光学活性氨基酸的方法   目前认为,氨基酸以及各种氨基酸组成的二肽和三肽的吸收与单糖相似,是主动转运,且都是同Na+转运耦联的。当肽进入肠粘膜上皮细胞后,立即被存在于细胞内的肽酶水解为氨基酸。因此,吸收入静脉血中的几乎全部是氨基酸。 [编辑本段]氨基酸的功能   氨基酸是构成生物体蛋白质并同生命活动有关的最基本的物质,是在生物体内构成蛋白质分子的基本单位,与生物的生命活动有着密切的关系。它在抗体内具有特殊的生理功能,是生物体内不可缺少的营养成分之一。   一、构成人体的基本物质,是生命的物质基础   1.构成人体的最基本物质之一    构成人体的最基本的物质,有蛋白质、脂类、碳水化合物、无机盐、维生素、水和食物纤维等。   作为构成蛋白质分子的基本单位的氨基酸,无疑是构成人体内最基本物质之一。   构成人体的氨基酸有20多种,它们是:色氨酸、蛋氨酸、苏氨酸、缬氨酸、赖氨酸、组氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、丙氨酸、苯丙氨酸、胱氨酸、半胱氨酸、精氨酸、甘氨酸、丝氨酸、酪氨酸、3.5.二碘酪氨酸、谷氨酸、天门冬氨酸、脯氨酸、羟脯氨酸、瓜氨酸、乌氨酸等。这些氨基酸存在于自然界中,在植物体内都能合成,而人体不能全部合成。其中8种是人体不能合成的,必需由食物中提供,叫做“必需氨基酸”。这8种必需氨基酸是:色氨酸、苏氨酸、蛋氨酸、缬氨酸、赖氨酸、亮氨酸、异亮氨酸和苯丙氨酸。其他则是“非必需氨基酸”。组氨酸能在人体内合成,但其合成速度不能满足身体需要,有人也把它列为“必需氨基酸”。胱氨酸、酪氨酸、精氨酸、丝氨酸和甘氨酸长期缺乏可能引起生理功能障碍,而列为“半必需氨基酸”,因为它们在体内虽能合成,但其合成原料是必需氨基酸,而且胱氨酸可取代80%~90%的蛋氨酸,酪氨酸可替代70%~75%的苯丙氨酸,起到必需氨基酸的作用,上述把氨基酸分为“必需氨基酸”、“半必需氨基酸”和“非必需氨基酸”3类,是按其营养功能来划分的;如按其在体内代谢途径可分为“成酮氨基酸”和“成糖氨基酸”;按其化学性质又可分为中性氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸,大多数氨基酸属于中性。   2.生命代谢的物质基础   生命的产生、存在和消亡,无一不与蛋白质有关,正如恩格斯所说:“蛋白质是生命的物质基础,生命是蛋白质存在的一种形式。”如果人体内缺少蛋白质,轻者体质下降,发育迟缓,抵抗力减弱,贫血乏力,重者形成水肿,甚至危及生命。一旦失去了蛋白质,生命也就不复存在,故有人称蛋白质为“生命的载体”。可以说,它是生命的第一要素。   蛋白质的基本单位是氨基酸。如果人体缺乏任何一种必需氨基酸,就可导致生理功能异常,影响机体代谢的正常进行,最后导致疾病。同样,如果人体内缺乏某些非必需氨基酸,会产生机体代谢障碍。精氨酸和瓜氨酸对形成尿素十分重要;胱氨酸摄入不足就会引起胰岛素减少,血糖升高。又如创伤后胱氨酸和精氨酸的需要量大增,如缺乏,即使热能充足仍不能顺利合成蛋白质。总之,氨基酸在人体内通过代谢可以发挥下列一些作用:①合成组织蛋白质;②变成酸、激素、抗体、肌酸等含氨物质;③转变为碳水化合物和脂肪;④氧化成二氧化碳和水及尿素,产生能量。因此,氨基酸在人体中的存在,不仅提供了合成蛋白质的重要原料,而且对于促进生长,进行正常代谢、维持生命提供了物质基础。如果人体缺乏或减少其中某一种,人体的正常生命代谢就会受到障碍,甚至导致各种疾病的发生或生命活动终止。由此可见,氨基酸在人体生命活动中显得多么需要。   二、在食物营养中的地位和作用   人类为了生存必需摄取食物,以维持抗体正常的生理、生化、免疫机能,以及生长发育、新陈代谢等生命活动,食物在体内经过消化、吸收、代谢,促进抗体生长发育、益智健体、抗衰防病、延年益寿的综合过程称为营养。食物中的有效成分称为营养素。   作为构成人体的最基本的物质的蛋白质、脂类、碳水化合物、无机盐(即矿物质,含常量元素和微量元素)、维生素、水和食物纤维,也是人体所需要的营养素。它们在机体内具有各自独特的营养功能,但在代谢过程中又密切联系,共同参加、推动和调节生命活动。机体通过食物与外界联系,保持内在环境的相对恒定,并完成内外环境的统一与平衡。   氨基酸在这些营养素中起什么作用呢?    1.蛋白质在机体内的消化和吸收是通过氨基酸来完成的   作为机体内第一营养要素的蛋白质,它在食物营养中的作用是显而易见的,但它在人体内并不能直接被利用,而是通过变成氨基酸小分子后被利用的。即它在人体的胃肠道内并不直接被人体所吸收,而是在胃肠道中经过多种消化酶的作用,将高分子蛋白质分解为低分子的多肽或氨基酸后,在小肠内被吸收,沿着肝门静脉进入肝脏。一部分氨基酸在肝脏内进行分解或合成蛋白质;另一部分氨基酸继续随血液分布到各个组织器官,任其选用,合成各种特异性的组织蛋白质。在正常情况下,氨基酸进入血液中与其输出速度几乎相等,所以正常人血液中氨基酸含量相当恒定。如以氨基氮计,每百毫升血浆中含量为4~6毫克,每百毫升血球中含量为6.5~9.6毫克。饱餐蛋白质后,大量氨基酸被吸收,血中氨基酸水平暂时升高,经过6~7小时后,含量又恢复正常。说明体内氨基酸代谢处于动态平衡,以血液氨基酸为其平衡枢纽,肝脏是血液氨基酸的重要调节器。因此,食物蛋白质经消化分解为氨基酸后被人体所吸收,抗体利用这些氨基酸再合成自身的蛋白质。人体对蛋白质的需要实际上是对氨基酸的需要。    2.起氮平衡作用   当每日膳食中蛋白质的质和量适宜时,摄入的氮量由粪、尿和皮肤排出的氮量相等,称之为氮的总平衡。实际上是蛋白质和氨基酸之间不断合成与分解之间的平衡。正常人每日食进的蛋白质应保持在一定范围内,突然增减食入量时,机体尚能调节蛋白质的代谢量维持氮平衡。食入过量蛋白质,超出机体调节能力,平衡机制就会被破坏。完全不吃蛋白质,体内组织蛋白依然分解,持续出现负氮平衡,如不及时采取措施纠正,终将导致抗体死亡。    3.转变为糖或脂肪   氨基酸分解代谢所产生的a-酮酸,随着不同特性,循糖或脂的代谢途径进行代谢。a-酮酸可再合成新的氨基酸,或转变为糖或脂肪,或进入三羧循环氧化分解成CO2和H2O,并放出能量。    4. 产生一碳单位   某些氨基酸分解代谢过程中产生含有一个碳原子的基团,包括甲基、亚甲基、甲烯基、甲快基、甲酚基及亚氨甲基等。   一碳单位具有一下两个特点:1.不能在生物体内以游离形式存在;   2.必须以四氢叶酸为载体。   能生成一碳单位的氨基酸有:丝氨酸、色氨酸、组氨酸、甘氨酸。另外蛋氨酸(甲硫氨酸)可通过S-腺苷甲硫氨酸(SAM)提供“活性甲基”(一碳单位),因此蛋氨酸也可生成一碳单位。   一碳单位的主要生理功能是作为嘌呤和嘧啶的合成原料,是氨基酸和核苷酸联系的纽带。   5.参与构成酶、激素、部分维生素   酶的化学本质是蛋白质(氨基酸分子构成),如淀粉酶、胃蛋白酶、胆碱脂酶、碳酸酐酶、转氨酶等。含氮激素的成分是蛋白质或其衍生物,如生长激素、促甲状腺激素、肾上腺素、胰岛素、促肠液激素等。有的维生素是由氨基酸转变或与蛋白质结合存在。酶、激素、维生素在调节生理机能、催化代谢过程中起着十分重要的作用。   6.人体必需氨基酸的需要量   成人必需氨基酸的需要量约为蛋白质需要量的20%~37%。   三、在医疗中的应用   氨基酸在医药上主要用来制备复方氨基酸输液,也用作治疗药物和用于合成多肽药物。目前用作药物的氨基酸有一百几十种,其中包括构成蛋白质的氨基酸有20种和构成非蛋白质的氨基酸有100多种。   由多种氨基酸组成的复方制剂在现代静脉营养输液以及“要素饮食”疗法中占有非常重要的地位,对维持危重病人的营养,抢救患者生命起积极作用,成为现代医疗中不可少的医药品种之一。   谷氨酸、精氨酸、天门冬氨酸、胱氨酸、L-多巴等氨基酸单独作用治疗一些疾病,主要用于治疗肝病疾病、消化道疾病、脑病、心血管病、呼吸道疾病以及用于提高肌肉活力、儿科营养和解毒等。此外氨基酸衍生物在癌症治疗上出现了希望。    四、与衰老的关系    老年人如果体内缺乏蛋白质分解较多而合成减慢。因此一般来说,老年人比青壮年需要蛋白质数量多,而且对蛋氨酸、赖氨酸的需求量也高于青壮年。60岁以上老人每天应摄入70克左右的蛋白质, 而且要求蛋白质所含必需氨基酸种类齐全且配比适当的,这样优质蛋白,延年益寿。   五 含有氨基酸的食物   氨基酸含量比较丰富的食物有鱼类,像墨鱼、章鱼、鳝鱼、泥鳅、海参、墨鱼、蚕蛹、鸡肉、冻豆腐、紫菜、等。另外,像豆类,豆类食品,花生、杏仁或香蕉含的氨基酸就比较多   牛肉、鸡蛋、黄豆、银耳和新鲜果蔬   动物内脏、瘦肉、鱼类、乳类、山药、藕等   *玉米中严重缺乏赖氨酸      蛋白质的功能:1结构和支持作用,无论是细胞膜,细胞核,还是细胞质,蛋白质都作为主要成分参与这些结构的构成。   2催化作用:生物体内的各种化学反应,几乎都需要催化剂的催化作用才能进行,而这些催化剂就是酶。目前已发现的酶类,其化学本质上都是蛋白质。   3:调节作用:生物体内有些激素如胰岛素,生长素等也是蛋白质。这些激素的相互作用调节着生物体的生长.发育.和新陈代谢的正常进行。   4:运输作用:细胞膜上有些蛋白质专门负责某些物质的跨膜运输;血液中有许多蛋白质具有运输功能,如红细胞中的血红蛋白可以运输二氧化碳和氧。   5:防御作用:高等动物机体免疫系统中的抗体能够抵御外来有害物质的侵袭,这些抗体即免疫球蛋白。   6:运动功能:肌肉的收缩时蛋白质相互滑动的结果;细胞分裂和细胞的各种运动都与蛋白质有关   氨基酸(amino acid):是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物,氨基一般连在α-碳上。氨基酸的结构通式   是生物功能大分子蛋白质的基本组成单位。
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